Az oligoszacharidok olyan kis molekulatömegű haptének, melyek önmagukban immunválasz kiváltására alkalmatlanok, de ha makromolekuláris hordozóhoz kapcsoljuk, az így kapott mesterséges szénhidrát antigén (neoglikoprotein) immunogén tulajdonságúvá válik. Ezt a jellemvonást kihasználva mesterséges antigéneket állítottunk elő monoklonális antitestek termeltetése céljából. Az oligoszacharidok hordozóhoz kapcsolásánál Gray és Schwartz által kifejlesztett reduktív aminálást használtuk. A módszer elve, hogy olyan Schiff bázis jön létre a szénhidrát és a fehérje között, ahol a fehérje amino csoportja hozzákapcsolódik a hídmolekula aldehid csoportjához, majd a Schiff bázis redukálódik és végül egy stabil kovalens kötés jön létre. Kísérleteink során sikerült borjú szérum albumin (BSA) fehérjéhez maltózt konjugáltatni. Az eljárás során a maltóz szabad redukáló végi egységét, mely „rejtett” aldehid funkcióval rendelkezett, reagáltattuk a fehérje amino csoportjaival. Ilyenkor a diszacharid redukáló végét „feláldoztuk” és a redukáló végi monoszacharid egységből keletkezett a hídmolekula. A reduktív aminálás egy másik változatát, a „nem rejtett” aldehiddel történő konjugálást is elvégeztük. Itt a maltózt a hordozó fehérjéhez a terminális végén aldehid funkciós csoportot tartalmazó aglikonon, azaz formil-heptil hídmolekulán (spaceren) keresztül kapcsoltuk a fehérjéhez. Ebben az esetben az immunológiai szempontból értékes szénhidrát egység teljes egészében konjugálódott a fehérjéhez, nem kellett feláldozni a szénhidrát redukáló végi egységét. Továbbá az antigének tömegét és a fehérjére felvihető szénhidrátok számát MALDI-TOF tömegspektrometriával és kapilláris gélelektroforézissel is meghatároztuk. A két eltérő mérési elven alapuló módszer közel azonos eredményeket szolgáltatott a glikozidációs pontok számát illetően. Ennek az ismerete azért is fontos, mivel jó immunológiai reakció kiváltásához ismernünk kell a fehérjére felvitt szénhidrátok számát. Az immunizálás jelenleg is folyamatban van a szintetizált antigének felhasználásával.